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β-Strang-Ausbildung eines Faltungsintermediates von BamA: Adsorption an Lipidmembranen induziert lokale Sekundärstruktur in β-Strang 9

β-Strang-Ausbildung eines Faltungsintermediates von BamA: Adsorption an Lipidmembranen induziert lokale Sekundärstruktur in β-Strang 9
Kataloginformation
Feldname Details
Vorliegende Sprache ger
ISBN 978-3-658-29028-3
Name Herwig, Sascha ¬[VerfasserIn]¬
Körperschaft Springer Spektrum ¬[Verlag]¬
Springer Fachmedien Wiesbaden ¬[Verlag]¬
T I T E L β-Strang-Ausbildung eines Faltungsintermediates von BamA
Zusatz zum Titel Adsorption an Lipidmembranen induziert lokale Sekundärstruktur in β-Strang 9
Weitere Titel Beta-Strang-Ausbildung eines Faltungsintermediates von BamA
Verlagsort Wiesbaden ; [Heidelberg]
Verlag Imprint: Springer Spektrum
Erscheinungsjahr [2020]
2020
Umfang 1 Online-Ressource (XXI, 65 S. 20 Abb., 12 Abb. in Farbe.)
Reihe BestMasters
Hochschulschriftenvermerk $bMasterarbeit$cUniversität Kassel$d2020
Titelhinweis Erscheint auch als (Druck-Ausgabe)ISBN: 978-3-658-29028-3
ISBN ISBN 978-3-658-29029-0
Klassifikation PSBH
SCI007000
572.57
Kurzbeschreibung Ortsgerichtete Mutagenese zur Präparation von Einzelcystein-Mutanten des BamA.-. Spektroskopie an fluoreszenzmarkierten Cysteinen zur Untersuchung von Faltungsintermediaten -- Sekundärstrukturanalyse mit Circular-Dichroismus-Spektroskopie -- Proteolyse mit Trypsin.
2. Kurzbeschreibung Sascha Herwig beschreibt die Faltung und den Einbau von β-Fass-Membranproteinen am Modell des essenziellen BamA aus Außenmembranen von Escherichia coli, der zentralen Untereinheit des β-Barrel-Assembly-Machinery-Komplexes. Membranproteine des β-Fass-Typs der Außenmembranen von Bakterien oder Zellorganellen werden über diesen Komplex eingebaut. Mit ortsgerichteter Fluoreszenzspektroskopie des β-Strangs 9 der insgesamt 16 β-Stränge umfassenden BamA-Membrandomäne wird in Modellmembranen nachgewiesen, dass der Strang in einem Faltungsintermediat bereits in adsorbierter Form parallel zur Membranoberfläche entsteht. Der Inhalt Ortsgerichtete Mutagenese zur Präparation von Einzelcystein-Mutanten des BamA Spektroskopie an fluoreszenzmarkierten Cysteinen zur Untersuchung von Faltungsintermediaten Sekundärstrukturanalyse mit Circular-Dichroismus-Spektroskopie Proteolyse mit Trypsin Die Zielgruppen Dozierende und Studierende aus der Biophysik, Biochemie, Zellbiologie und Biologie Der Autor Nach seinem erfolgreichen Masterabschluss promoviert Sascha Herwig derzeit an der Universität Kassel am Lehrstuhl für Biophysik bei Prof. Dr. Jörg H. Kleinschmidt. Im Fokus seiner Forschung stehen Untersuchungen zur Faltung und zum Einbau von Membranproteinen.
1. Schlagwortkette Beta-Faltblatt
Lipidmembran
Adsorption
Transmembranproteine
Escherichia coli
ANZEIGE DER KETTE Beta-Faltblatt -- Lipidmembran -- Adsorption -- Transmembranproteine -- Escherichia coli
SWB-Titel-Idn 1689107782
Signatur Springer E-Book
Bemerkungen Elektronischer Volltext - Campuslizenz
Elektronische Adresse $uhttps://doi.org/10.1007/978-3-658-29029-0
Internetseite / Link Resolving-System
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